抗原和抗体 抗原和抗体的结构组成

　　什么是抗原和抗体呢，在我们生活中，想必大家对于抗原和抗体还是有一定的了解的吧，那么大家知道抗原和抗体的区别是什么吗，抗原和抗体结合是怎么回事呢，下面就让我们一起来了解一下抗原和抗体吧。

　　生物活性

　　(1)结合特异性抗原

　　抗体和其他免疫球蛋白的分子区别在于抗体与相应的抗原特异性结合，并在体内的生理和病理作用;在体外生产各种直接或间接可见的结合反应的抗原和抗体。抗体结合到分子的特异性结合位点上。

　　(2)激活补体

　　抗体与相应抗原结合后，借助暴露的补体结合点去激活补体系统、激发补体的溶菌、溶细胞等免疫作用。

　　(3)结合细胞

　　不同类别的免疫球蛋白，可结合不同种的细胞，产生不同的疚，参与免疫应答。

　　(4)可通过胎盘及粘膜

　　免疫球蛋白(抗体)可通过胎盘进入胎儿的血液流动，使胎儿形成一种自然的被动免疫。免疫球蛋白A(IgA)可以是一个主要因素在感染局部免疫反应通过消化道和呼吸道黏膜。

　　(5)具有抗原性

　　抗体分子是一种蛋白质，也具有刺激机体产生免疫应答的性能。不同的免疫球蛋白分子，各具有不同的抗原性。

　　(6)抗体对理化因子的抵抗力与一般球蛋白相同

　　不耐热，60～70℃即被破坏。

　　各种酶及能使蛋白质凝固变性的物质，均能破坏抗体的作用。抗体可被中性盐类沉淀。在生产上常可用硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中沉淀出含有抗体的球蛋白，再经透析法将其纯化

　　抗体结构

　　抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链);2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。

　　整个抗体分子分为两个部分，常数和可变区。在一个给定的物种中，不同的抗体分子的恒定区域具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。双端可变区位于“γ”。有一个小的变化的区域中的氨基酸残基的变化，这是非常强大的，这些氨基酸残基是更容易发生在该地区的变化。

　　高变区位于分子表面，多由17个氨基酸残基构成，少则只有2～3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段)。"Y"的柄部称结晶片段，糖结合在FC上。

　　抗体基因重排

　　抗体的L链是由C、V、J三个基因簇编码的，H链由C、V、D、J四个基因簇编码的。V是编码可变区，有300个种类;D编码高变区,有15～20个种类;J编码连接V、C的结合区，有4～5个种类;C编码恒定区，仅有一种。这些外显子通过多种多样的重排，所合成出的肽链，还要再进一步进行L和H链组合，这样后生成的抗体种类就非常多了。抗体基因重排是发生在淋巴细胞分化的时候。

　　单克隆抗体

　　淋巴细胞在与抗原接触前就已经存在多种多样的与抗原专一性结合的受体，一种细胞带一种受体，进入机体的抗原选择性的结合其中的个别淋巴细胞，使之活化，增殖产生大量带有同样受体的细胞群，分泌同样的抗体。

　　当抗原进入体内，在机体中就会诱导出针对不同抗原决定簇的多种抗体，如果要把这些抗体一一分开，用现有的生物化学或物理化学方法是根本办不到的。1975年科学家将小鼠免疫细胞与肿瘤细胞融合，培养出既能迅速生长繁殖又可分泌特异性抗体的杂交瘤细胞。从而获得针对某一特殊抗原决定簇的单克隆抗体。